26-07-2019
0 Просмотров
0 комментариев
0 РейтингТрансферрин выступает основным протеином плазмы, который отвечает за транспортировку кислорода по всему организму. Его синтез происходит в печени и зависит от ее работоспособности, а также необходимого количества железа для нормального функционирования всех систем. Как только уровень железа падает, трансферрин начинает вырабатываться в избыточном количестве.
Какой нормальный процент насыщения трансферрина железом?
Норма насыщения трансферрина железом составляет приблизительно 30%. Если понижено насыщения трансферрина, то это свидетельствует о протекающей анемии, которая возникла в результате дефицита железа в организме. Если коэффициент насыщения трансферрина железом наоборот выше нормы, то это приводит к образованию в крови низкомолекулярного железа, которое в свою очередь начинает скапливаться в поджелудочной и печени, тем самым вызывая нарушения в их функциональности.
Для того, чтобы узнать уровень насыщения трансферрина железом, необходимо изучить железосвязывающую способность данного белка. Для этого кровь необходимо сдать для биохимического анализа. Забор крови проводится утром, при этом пациенту запрещается есть перед процедурой.
Данный показатель необходимо знать для того, чтобы обеспечить правильное лечение железодефицитной анемии, которая возникает в результате снижения железа в организме. Показатель очень сильно зависит от возраста пациента:
- До 14 лет коэффициент может колебаться в пределах 10-50%.
- После 14 лет и до 60 лет уровень находится на уровне 15-50%.
- После 60 лет концентрация колеблется в пределах 8-50%.
Стоит отметить, что у женщин этот уровень всегда будет больше, чем у мужчин. Значительно увеличивается концентрация во время беременности, что классифицируют как нормальный физиологический процесс, вызван развитием будущего малыша.
Сниженный коэффициент насыщения трансферрина железом
Можно выделить несколько основных причин, почему снижается коэффициент насыщения трансферрина железом:
- Воспалительные заболевания. Учитывая тот факт, что трансферрин – это негативный белок острой фазы, то насыщение трансферрина ниже нормы может диагностировать при обычной пневмонии или бактериальном эндокардите.
- Проявившиеся хронические заболевания, а также злокачественные новообразования в организме.
- Процент насыщения трансферрина железом понижен в том случае, когда в печени протекают пагубные процессы, которые не позволяют ей нормально проявлять свои синтезирующие свойства.
Процент насыщения трансферрина может быть понижен и во время резкой потери белка, что одновременно сопровождается резким снижением общего белка крови.
Коэффициент насыщения трансферрина железом понижен, если в организм поступает избыточное количество железа, что может быть результатом частого переливания крови.
Примечательно, что если уровень насыщения трансферрина железом низкий, то это не всегда может давать начало развитию симптоматики. Очень часто такие патологические процессы протекают без ведома своего носителя. Именно поэтому человек можно узнать о текущей проблеме только после диагностики у него малокровия. Даже в том случае, если симптомы присутствуют, они являются очень неспецифическими:
- Человек начинает ощущать сильную усталость даже после небольших физических нагрузок.
- Ощущается большая слабость в мышцах.
- Проявляется легкий альгический синдром боли, который пагубно влияет на суставы, мышцы и всю костную систему.
- Значительно ускоряется сердцебиение.
- Проявляется повышенная чувствительность к низким температурам.
- Кожный покров становится очень бледным.
- Пропадает сексуальное влечение.
- Становится очень сложно сосредоточиться.
- Сильно страдает нервная система, в результате чего проявляется раздражительность.
Если же насыщение трансферрина железом наблюдается уже при выраженном малокровии, то симптомы будут очень хорошо выраженными:
- Хроническая усталость наблюдается даже в состоянии покоя.
- Сбивается нормальный ритм сердцебиения.
- В результате серьезного дефицита гемоглобина человек начинает испытывать сильную одышку, при этом дыхание становится довольно затруднительным.
- Бледность теперь охватывает не только кожный покров, но и все слизистые и склер глаз.
- Проявляются головные боли, которые сопровождаются головокружением и потерей сознания.
- Проявляются извращенные вкусовые желания.
Как отражается на организме пониженное насыщение трансферрина железом?
Стоит отметить, что трансферрин отвечает не только за транспортировку железа по организму, но и также:
- Принимает активную часть в создании эритроцитов.
- Данный белок обладает уникальной способностью – отслеживать в костях плутоний, который попал в организм.
- Поддерживает взаимосвязь с ретикулоцитами. Ими называются красные клетки, в которых происходит синтез гемоглобина.
- Трансферрин может связывать железо, которое остается после разрушения красных кровяных телец. Стоит отметить, что в такой форме микроэлемент становится очень токсичным для организма, а трансферрин может находить его, связывать и выводит с организма.
Если уровень насыщения трансферрина железом будет понижен или увеличен, он больше будет не в состоянии выполнять все перечисленные выше функции в нормальном режиме.
| Трансферрины | |||
|---|---|---|---|
 |
|||
| Доступные структуры | |
|---|---|
| PDB | Поиск ортологов: PDBe RCSB |
| Список идентификаторов PDB |
|---|
Трансферрин — белок плазмы крови, который осуществляет транспорт ионов железа. Трансферрин представляет собой гликозилированый белок, который прочно, но обратимо связывает ионы железа. С трансферрином связано около 0,1 % всех ионов железа в организме (что составляет порядка 4 мг), однако ионы железа, связанные с трансферрином, представляют огромное значение для метаболизма. Трансферрин имеет молекулярную массу около 80 кДа и имеет два места связывания Fe 3+ . Сродство трансферрина очень высокое (10 23 M −1 при pH 7,4), но оно прогрессивно снижается с понижением pH ниже нейтральной точки. Когда трансферрин не связан с железом, он представляет собой апопротеин.
Содержание
Механизм транспорта [ править | править код ]
Когда трансферрин связан с ионами железа, трансферриновый рецептор на поверхности клетки (например, предшественников эритроцитов в красном костном мозге) присоединяется к нему и, как следствие, проникает в клетку в пузырьке. Затем pH внутри пузырька понижается из-за работы протонных ионных насосов, заставляя этим трансферрин высвободить ионы железа. Рецептор перемещается обратно на поверхность клетки, снова готовый связывать трансферрин. Каждая молекула трансферрина может переносить сразу 2 иона железа Fe 3+ .
Ген, кодирующий трансферрин, у людей находится в участке третьей хромосомы 3q21. Исследования, проведённые на королевских змеях в 1981 году, показали, что наследование трансферрина происходит по кодоминантному механизму [ источник не указан 3023 дня ] .
Структура [ править | править код ]
У людей трансферрин представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 679 аминокислот. Это комплекс, состоящий из альфа-спиралей и бета-слоёв, которые формируют 2 домена (первый расположен на N-конце, а второй на C-конце). N- и C- концевые последовательности представлены шарообразными долями, между которыми находится участок связывания железа. Аминокислоты, которые связывает ионы железа с трансферрином, идентичны для обоих долей: 2 тирозина, 1 гистидин, 1 аспарагиновая кислота. Чтобы связать ион железа, требуется анион, предпочтительно карбонат-ион (CO3 2− ). У трансферрина также есть трансферриновый рецептор: это дисульфидно-связанный гомодимер. [1] У людей каждый мономер состоит из 760 аминокислот. Каждый мономер состоит из 3 доменов: апикальный домен, спиральный домен, протеазный домен.
Распределение в тканях [ править | править код ]
Печень является основным источником производства трансферрина, но и другие ткани, например мозг, также производят эти молекулы. Главная роль трансферрина — доставка железа из центров поглощения в двенадцатиперстной кишке и переваривания эритроцитов макрофагами ко всем тканям. Особенно важную роль трансферрин играет в активном делении клеток, например, при кроветвороении. К трансферринам принадлежит собственно белок под названием трансферрин, а также овотрансферрин, лактоферрин, меланотрансферрин, ингибитор угольной ангидразы, саксифилин, основной белок желтка морских ежей, crayfish protein, пацифастин, белок зелёных водорослей. [2]
Иммунная система [ править | править код ]
Трансферрины принимают участие в обеспечении врождённого иммунитета. Трансферрины присутствуют в слизистых оболочках, где связывают ионы железа. В результате снижения концентрации свободных ионов железа, лишь незначительная часть бактерий способна размножаться в таких условиях.
Показатели нормы (г/л) при анализе на трансферрин могут быть различны для детей и взрослых, мужчин и женщин (у женщин он несколько выше), но в целом содержание трансферрина должно находиться в пределах от 1,3 до 3,8.
Концентрация трансферринов снижается при воспалительных процессах, [3] , нефротическом синдроме, циррозе печени, гемохроматозе и некоторых других состояниях.
В большинстве случаев железодефицитная анемия сопровождается повышением уровня трансферрина. [1] В ряде случаев (врождённая антрансферринемия, наличие антител к трансферрину, снижение трансферрина за счет общего дефицита белка) железодефицитная анемия, напротив, может быть обусловлена нарушением транспорта железа в связи с пониженным уровнем трансферрина [4] .
Другие эффекты [ править | править код ]
Металлосвязывающие свойства трансферрина очень сильно влияют на биохимию плутония у людей [ источник не указан 3023 дня ] . Трансферрин обладает бактерицидным действием, так как делает Fe 3+ недоступным для бактерий. Местный гемосидероз – способен повышать общий уровень трансферрина, что может объяснить многие эффекты аутогемотерапии.
Этнический полиморфизм [ править | править код ]
Некоторые варианты трансферрина встречаются чаще в популяциях определённой антропологической группы. Так, TF*DChi является маркёром монголоидных популяций и он широко распространён в Восточной Азии [5] . Варианты, отличающиеся от наиболее распространённого типа TF CC, встречались редко, поэтому информативность этой системы с популяционно-генетических позиций была невелика. С введением в практику метода изоэлектрофокусирования была установлена генетическая гетерогенность варианта C [6] . Два наиболее распространённых аллеля TF*C1 и TF*C2 присутствуют во всех популяциях. У европейцев и американских белых TF*C1 встречается с частотой 75—78 %. TF*C2 среди них варьирует с частотами 13—19 %, пределы колебания в азиатских популяциях составляют от 15 до 34 %. Оценка частоты TF*C3 представляется полезной в популяционно-генетических исследованиях. Этот аллель встречается с частотой 4—7 % в европеоидных группах, с частотой 1—4 % в популяциях Индии, спорадические случаи встречаемости этого фактора в Восточной Азии, некоторых группах Тихоокеанского бассейна и у американских негров. В других популяциях он полностью отсутствует. По мнению ряда авторов, аллель C3, видимо, имеет европейское происхождение [7] . Существует ещё свыше 10 подтипов TF*C [6] .
Трансферрин (Сидерофилин) (в крови)
Общие сведения
Трансферрин (сидерофилин) – один из показателей содержания железа в организме и показатель воспаления (негативный белок "острой фазы"). Основные показания к применению: дифференциальная диагностика железодефицитных анемий, мониторинг лечения больных с анемиями, мониторинг лечения пациентов с почечной недостаточностью.
Трансферрин – белок, с которым железо связано в сыворотке крови. Функция этого белка, синтезируемого в печени, состоит в транспортировке железа в 3-х валентной форме и препятствии накоплению свободных токсичных ионов железа. Молекула трансферрина имеет два места связывания Fe3+, т.е. может связывать два иона железа. К основной функции трансферрина можно отнести – транспорт железа в ретикулоциты, где осуществляется синтез гемоглобина. Трансферрин переносит железо в плазме между желудочно-кишечным трактом к органам, накапливающими железо (печень, костный мозг, селезенка) и железо-использующим органам (печень, плацента, эритробласты). Только около 40% трансферрина от его общего количества связано с железом (помимо железа трансферрин способен связывать кобальт и цинк). При снижении содержания железа синтез трансферрина в печени увеличивается, поэтому его определение в крови является достаточно ценным методом в диагностике железодефицитных анемий. Транспорт осуществляется от места всасывания железа в тонком кишечнике до мест депонирования – печень, костный мозг, селезенка.
Для эритропоэза в основном используется железо, которое высвобождается при разрушении эритроцитов. Макрофаги захватывают железо и передают его трансферрину. Основная часть трансферрина, "нагруженного" железом (одна молекула трансферрина связывает 2 молекулы 3-х валентного железа), связывается со специфическими рецепторами на поверхности клеток-предшественников эритроцитов и проникает внутрь клетки. В клетке трансферрин отдает железо. Затем трансферрин-рецепторный комплекс возвращается на поверхность клетки, трансферрин вновь оказывается в плазме и включается в транспортный цикл. В норме трансферрин насыщен железом на 30% – 40% от максимальной возможности. Понижение насыщения трансферрина железом и увеличение количества трансферрина являются свидетелями анемии, возникающей в результате дефицита железа.
Определение трансферрина проводят в основном для дифференциальной диагностики анемий, характеризующихся снижением концентрации сывороточного железа, а также при клинической картине гемохроматоза (накопление железа в организме).
Трансферрин является также белком «острой фазы», но проявляет себя как «негативный» показатель – в отличие от ряда других белков "острой фазы", содержание которых увеличивается (например, С-реактивный белок), содержание трансферрина при воспалении снижается.
В лабораторной диагностике также проводят определение коэффициента насыщения трансферрина железом. Данный параметр рассчитывается как – (сывороточное железо мкмоль/л : ОЖСС мкмоль/л) х 100% или по отношению сывороточного железа к трансферрину (сывороточное железо мкмоль/л : трансферрин г/л) х 3,98.
Коэффициент насыщения трансферрина отражает количество железа циркулирующего в крови, используется как показатель скрытого дефицита железа и является маркером доступности железа для эритропоэза. У взрослых в норме коэффициент менее 15%, у пожилых людей менее 8%, у детей менее 10%. При избытке железа он выше 55%, поэтому этот коэффициент используют для выявления перегрузки железом и скрининга гемохроматоза.
