Уровень кфк что это такое

Креатинкиназа
Структура мозговой креатинкиназы человека с АДФ и креатином. PDB 3b6r . [1]
Идентификаторы
Шифр КФ	2.7.3.2
Номер CAS	9001-15-4
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO • EGO
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
CAS	9001-15-4

Креатинкиназа (креатинфосфокиназа) — это фермент, катализирующий из АТФ и креатина высокоэнергетическое соединение креатинфосфат, который расходуется организмом при увеличенных физических нагрузках. Содержится в клетках сердечной мышцы, скелетной мускулатуры, головного мозга, щитовидной железы, легких. Наибольшее клиническое значение имеют следующие изоферменты (фракции) креатинкиназы: КК-МВ (сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), КК-ВВ (мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга), КК-ММ (мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах).

Повышение активности общей креатинкиназы наблюдается при повреждении любых вышеперечисленных клеток и поэтому не является специфичным. Наиболее часто значительное увеличение активности данного фермента отмечается при остром инфаркте миокарда (определение креатинкиназы, и особенно МВ-фракции, широко используется для ранней диагностики инфаркта миокарда, так как её повышение отмечается уже через 2-4 часа после острого болевого приступа; возврат показателя к норме происходит достаточно быстро (на 3-6 сутки), поэтому определение общей креатинкиназы в крови в более поздние сроки для диагностики инфаркта миокарда малоинформативно). Повышение активности креатинкиназы нередко наблюдается и при острых миокардитах, однако является не столь выраженным и держится значительно дольше, чем при инфаркте.

Высокая активность общей креатинкиназы нередко встречается при травматических повреждениях и заболеваниях скелетных мышц (например, при прогрессирующей мышечной дистрофии, миопатии, дерматомиозите), а также при некоторых заболеваниях головного мозга, после хирургических операций, приема больших доз психотропных препаратов и алкоголя, при любых видах шока, гипотиреозе. Снижение уровня креатинкиназы часто выявляется при тиреотоксикозе (повышенный выброс гормонов щитовидной железы).

Содержание

Нормальные показатели для человека (Ед/л) [ править | править код ]

• мужские показатели от 0 до 6 месяцев Нормальные показатели для черепахи [ править | править код ]

Нормальное содержание креатинкиназы в крови черепахи составляет 490 ед/л [2] .

Нормальные показатели для домашних животных [ править | править код ]

Нормальное содержание креатинфосфокиназы в крови кошек: от 40 до 220 ед/л.

Нормальное содержание креатинфосфокиназы в крови собак: от 32 до 154 ед/л.

В медицинской практике встречается такая аббревиатура, как КФК крови. Соответствующий анализ чаще всего назначается в том случае, когда пациента беспокоят боли в грудной клетке или дискомфорт после тяжелых травм. Необходимо понимать, что это такое, как проводится исследование и расшифровка показателей.

Описание

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) представляет собой фермент-катализатор, участвующий в главных биохимических изменениях в организме.

В составе молекулярной формулы этого вещества содержится 2 димера – М и В. Благодаря им происходит формирование изоферментов, местом локализации которых являются различные органы:

• ВВ формируется в головном мозге;
• ММ – в мышечных тканях скелета;
• ВМ – в сыворотке и сердечной мышце.

Общая креатинкиназа – это совокупная активность ферментов-изоэнзимов, поступающих из сердца и мышц.

При инфаркте миокарда ВМ и КФК в биохимическом анализе крови быстро увеличиваются. Для этого требуется не более 6 часов, а уже через 30 показатель приходит в норму.

Диагностирование патологического состояния происходит в большинстве случаев после того, как произойдет повторное повышение уровня.

Когда назначается анализ на КФК

В первую очередь исследование необходимо проводить в том случае, если возникает необходимость в диагностировании патологий функционирования сердечной мышцы, а также заболеваний мышечных тканей скелета. При возникновении болезненности в области грудины анализ необходим для предугадывания сердечного приступа, а также диагностики серьезного повреждения миокарда.

Кроме того, биохимическое исследование необходимо, чтобы определить вероятность инфаркта, дистрофию мышц, дерматомиозит и прочие процессы воспалительного характера. Оно позволяет также установить, насколько эффективно проводимое лечение после приступа.

Биохимия актуальна и при таких ситуациях, когда возникает необходимость подтвердить диагноз в случае:

• вирусного миозита;
• отравления в результате употребления алкогольных напитков;
• ревмокардита;
• нарушений ритма сердца;
• спазмов мышц скелета;
• новообразований злокачественной формы;
• инсульта;
• эпилептических припадков;
• шизофрении;
• возможного воспаления;
• повышенных нагрузок на сердечную мышцу.

Направление на анализ могут выдать такие специалисты, как:

• кардиолог, т. к. повышенный уровень КФК возможен спустя четыре часа после развития инфаркта, значение снижается на 3-4 день;
• онколог – при подозрении на формирование злокачественных образований;
• эндокринолог, если имеются нарушения в работе щитовидной железы (ингибирование активности креатинкиназы у женщин осуществляется тироксином);
• терапевт – в случае получения пациентом травмы;
• невролог – при диагностировании наследственной миотонии и миопатии.

При наличии результатов не рекомендуется расшифровывать их самостоятельно. В этом случае нужно обратиться к профессионалу.

Проведение исследования

Перед тем как сдавать анализ на КФК, пациент в обязательном порядке должен проинформировать лечащего врача о том, какие медикаментозные препараты он употребляет на данный момент. Это необходимо, поскольку определенные лекарственные средства могут повлиять на содержание фермента, а также исказить результаты проведенного обследования.

Подготовка

Для получения максимально точных результатов специалисты рекомендуют придерживаться перед процедурой некоторых правил подготовки к сдаче анализа:

1. Не принимать пищу за восемь часов до посещения лаборатории. Сдавать кровь можно исключительно на голодный желудок.
2. Убрать из употребления все медикаменты. Исключением являются лишь жизненно важные препараты. Если такие имеют место, то об этом нужно сообщить врачу или лаборанту.
3. В течение суток до процедуры не употреблять спиртные напитки.
4. За день исключить из рациона острые, жареные, соленые блюда, а также сладкие и копченые продукты.
5. Не проводить за пару дней до анализа инструментальные обследования. Сюда относится рентгенография и УЗИ.
6. Отказаться от газированных напитков за 12 часов.
7. Избегать стрессовых ситуаций.

Кроме того, если анализ проводится с целью выявления заболеваний скелетной мускулатуры, то рекомендуют отказаться от тяжелых физических нагрузок. Это обусловлено тем, что после выраженной активности уровень креатинфосфокиназы имеет высокое значение.

Забор крови

Как уже говорилось, анализ сдают только натощак. Кровь берут непосредственно из вены. После этого биологический материал направляется в лабораторию, где проводится расшифровка полученного результата. Для этой цели кровяную жидкость делят на 2 части: фракцию с клетками и плазму.

Запись показателей осуществляется в единицах активности на литр сывороточного состава.

Иногда, чтобы подтвердить диагноз или проконтролировать проводимые терапевтические мероприятия, назначают повторный анализ на КФК. Его проводят, как правило, спустя два дня после первого.

Расшифровка результатов

Вне зависимости от цели проведенного исследования, расшифровать правильно результаты может только специалист.

Стоит также отметить, что если анализ показывает повышение показателя, это может говорить о некоторых патологических изменениях в организме:

• повреждении мышц скелета или сердца;
• напряжении мышечной массы;
• воспалительных процессах в тканях мозга.

Проводится исследование уровня ферментов, а при необходимости уточнить диагноз исследуется показатель фракции креатинфосфокиназы.

Как ведет себя фермент при инфаркте миокарда

Если диагностируется инфаркт миокарда, то повышаться будет не только креатинкиназа, но и другие ферменты. Данный процесс можно отследить по данным в таблице ниже.

Все материалы публикуются под авторством, либо редакцией профессиональных медиков ( об авторах ), но не являются предписанием к лечению. Обращайтесь к специалистам!

При использовании материалов ссылка или указание названия источника обязательны.

Автор: З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий

Когда у больного, доставленного бригадой скорой помощи с подозрением на острый инфаркт миокарда, берут анализы, среди длинного списка интересующих врача показателей, наверняка, будет и такое исследование, как активность креатинкиназы. Обычно медработники, суетясь возле тяжелого пациента, часто повторяют понятную только им самим аббревиатуру – КФК. А ведь это и есть креатинкиназа, или, как раньше называли – креатинфосфокиназа (КФК).

Определение активности креатинкиназы находит огромное значение в клинической лабораторной диагностике – при остром инфаркте миокарда практически у всех пациентов отмечается закономерное и ярко выраженное повышение активности общей креатинкиназы (преимущественно за счет МВ-фракции, которую тоже по возможности определяют, но сначала о ней только догадываются).

Креатинкиназа, креатинфосфокиназа и фракции изоферментов

Креатинкиназа представляет собой фермент, который участвует в энергетическом обмене тканей, выступая катализатором важных биохимических превращений, в частности – он ускоряет процесс фосфорилирования креатина, чтобы последний мог давать энергетическую основу для сокращения мышц.

Больше всего фермента концентрируется в скелетных мышцах, мышце сердца, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность КФК подавляет гормон щитовидной железы – тироксин.

Два димера креатинкиназы (В и М), составляющие молекулу фермента, образуют комбинации (изоферменты), и, хотя каждый из полученных изоэнзимов находит себе место в различных тканях, все же некоторым отдает большее предпочтение, поэтому изоферменты различаются по принадлежности к тому или иному органу:

• ММ – мышечный изофермент, с преимущественной локализацией в скелетных мышцах (КК-ММ) – на его долю в плазме крови приходится до 98% всей активности креатинкиназы;
• ВВ – мозговой изофермент, преимущественная локализация очевидна (КК-ВВ) – в плазме или сыворотке крови не обнаруживается, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер (появляется в крови при тяжелых ЧМТ или инсультах);
• МВ – гибридный изофермент (КК-МВ), он предпочитает сердечную мышцу, где находится в больших количествах, в сыворотке (плазме) его доля составляет около 2% всей (общей) активности креатинкиназы.

Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы по привычке продолжаем называть КФК, подразумевают активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из мышцы сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

Нормы для взрослых и детей

Активность креатинкиназы закономерно выше у детей, ведь они интенсивно растут и развиваются, все процессы у них ускорены. Кроме этого активность фермента зависит от пола (у мужчин выше), телосложения (чем больше накаченных мышц, тем выше активность фермента) и физической активности (у людей, держащих тело в тонусе – КФК повышается). Впрочем, о значениях креатинкиназы в зависимости от пола, возраста и других факторов можно судить, опираясь на таблицу:

Пол, возраст	Норма, U/l (Ед/л), при 37°С
Дети до 5 дней жизни

от 5 дней до полугода

от 6 до 12 месяцев до 652

до 203
Дети от года до трех лет

от 3 до 6 лет до 228

до 149
Дети от 6 до 12 лет

девочки

до 154
Мальчики, юноши от 12 до 17 лет

Юноши, мужчины старше 17 лет до 270

до 195
Девочки, девушки от 12 до 17 лет

Девушки, женщины старше 17 лет до 123

до 167
Снижение активности фермента никакой диагностической ценности не несет, поэтому нормы даны только в значениях верхней границы. Разве что приближающаяся к нулю активность КК расскажет о малоподвижном образе жизни или усиленной работе щитовидной железы.

Кровь для исследования активности креатинкиназы берут так же, как и для других биохимических анализов: натощак, исключая курение (за час) и снижая интенсивность физической и эмоциональной нагрузки (в общем, все как всегда).

Значимость креатинкиназы в диагностическом поиске

Креатинкиназа в большом количестве начинает поступать в кровь, когда повреждаются клетки, ее содержащие. Чаще всего это происходит при поражении кардиомиоцитов и клеток скелетных мышц, поэтому активность КФК так важна в плане диагностики острого инфаркта миокарда.

Кроме этого, данный лабораторный тест оказывает существенную помощь при наблюдении за течением болезни. В связи тем, что активность креатинкиназы при инфаркте миокарда повышена в значительной степени уже в первые часы болезни, КК признана ранним маркером ИМ. От данного лабораторного теста не ускользают стертые формы заболевания, а также повторные инфаркты, когда ЭКГ не особенно помогает.

Кстати, существует еще один биохимический тест, который на повреждение клеток сердечной мышцы реагирует очень рано, это – миоглобин, его повышенный уровень может отмечаться даже раньше КК.

Поскольку общая активность КК может происходить из разных тканей, ее роль для диагностики ИМ не столь существенна, как значимость определения ее изофермента – МВ-фракции, повышение активности которого при инфаркте миокарда наиболее специфично (доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы).

Изоферментный спектр креатинкиназы – МВ-фракция

Трудно переоценить значение такого лабораторного показателя, как изофермент КК-МВ или МВ-фракция. Активность общей креатинкиназы, конечно, очень информативный анализ, но она складывается из увеличения активности других изоферментов, то есть, с большой долей вероятности можно утверждать о наличии инфаркта, но полное убеждение в том, что это именно ИМ, даст только активность (или содержание) МВ-фракции.

В норме значения этого показателя не могут превышать 10 U/l (содержание – менее 10 мг/л), вернее, они должны быть ниже. Но все дело в том, что тест-набор для КК-МВ имеют не все лаборатории, например, в районной больнице, которая не располагает специализированным отделением (кардиологическим), реактивы просто нецелесообразно держать, а в поликлинике – тем более. Этот анализ делают пациентам с инфарктом, а человека с подозрением на острую сердечную патологию «скорая» стремится как можно быстрее доставить в кардиологическую клинику или отделение.

Повышена активность МВ-фракции:

• При инфаркте миокарда: рост начинается через 4 – 6 часов от приступа, максимум наблюдается через 18 – 30 часов возвращение в норму (если все благополучно) на 3 сутки;
• При наследственной нервно-мышечной патологии, называемой кардиомиодистрофией Дюшенна, которая протекает с прогрессирующим поражением поперечнополосатой мускулатуры.

Исследование изоэнзима креатинкиназы сердечной мышцы ценно не только для диагностики поражения миокарда, немалую роль играет КК-МВ в плане наблюдения за состоянием пациента.

Поведение ферментов при инфаркте миокарда

Следует отметить, что при инфаркте миокарда, кроме креатинкиназы, наблюдаются повышенные значения активности других ферментов, имеющих отношение к сердечной мышце (АсАТ, ЛДГ, альдолаза), однако динамика их менее характерна (данные в таблице).

Фермент	Начало увеличения активности, часы	Максимум увеличения активности, часы	Возвращение к норме, сутки	Ожидаемое увеличение, разы
Креатинкиназа	2 – 4	18 – 30	3 – 6	3 – 30
АсАТ	4 – 6	24 – 48	4 – 7	4 – 12
ЛДГ (общ)	8 – 10	48 – 72	8 – 9	2 – 4
Альдолаза	4 – 6	24 – 48	2 – 9	2 – 5

Из таблицы видно, что уже через 2 – 4 часа после возникновения болевого синдрома начинает расти активность креатинкиназы.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может быть повышена от 3 до 30 раз. Между тем, период «полупребывания» КК в кровотоке сравнительно небольшой, поэтому вскоре можно увидеть нормальные значения активности КФК.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) дает основание полагать, что у пациента случился новый инфаркт, который на ЭКГ нередко маскируется под первый. Однако повторное повышение может свидетельствовать о развитии (плюс к ИМ) миокардита или перикардита.

В связи с этим, активность КК определяют каждые 4 – 6 часов в течение первых 2 суток (48 часов) болезни и поэтому так часто врачи произносят непонятную аббревиатуру (КФК). Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, не забывая при этом, что наиболее специфичным показателем является КК-МВ.

график активности МВ-фракции КФК (зеленый) и других маркеров диагностики ИМ

Длительное сохранение повышенных значений креатинфосфокиназы в плане прогноза рассматривают как не очень обнадеживающий признак.

Повышение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) не происходит столь стремительно, как креатинкиназы, но зато держится более длительное время, что позволяет поставить диагноз, когда инфаркт миокарда «постарел» на несколько дней.

Динамика активности аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда занимает промежуточное положение между активностью креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Тем не менее, данный показатель также исследуется и считается важным при подозрении на поражение миокарда.

И еще много болезней…

Кроме инфаркта миокарда, для которого креатинфосфокиназа является ранним маркером поражения сердечной мышцы (повышается в 10 – 30 раз в первые часы и достигает максимума через 20 – 30 часов), увеличение активности фермента наблюдается в ряде других патологических состояний:

1. Все типы мышечных дистрофий;
2. Полимиозит, вирусный миозит;
3. Травматическое повреждение мышечного аппарата (синдром длительного сдавления или краш-синдром);
4. Обширные хирургические операции (послеоперационный период);
5. Состояние гиперметаболизма скелетных мышц, называемое злокачественной гипертермией (острое фульминантное состояние). Эта патология развивается в ходе проведения общей анестезии для оперативного вмешательства и может представлять собой угрозу жизни пациента;
6. Черепно-мозговые травмы, ушиб мозга;
7. Сосудистая патология головного мозга;
8. Инсульт (цереброваскулярная ишемия);
9. Ревмокардит;
10. Нарушение ритма при сердечной недостаточности (застойной);
11. ТЭЛА (повышение активности креатинкиназы отмечается сравнительно редко);
12. Поражение сердечной мышцы при гипоксии (шок, гипертермия);
13. Значительная нагрузка на мышечный аппарат (бег, силовые виды спорта, профессиональная деятельность);
14. Инъекции некоторых лекарственных препаратов в мышцу (наркотики, ненаркотические анальгетики, отдельные антибиотики, седативные и психотропные);
15. Феномен Рейно;
16. Отравление стрихнином;
17. Нарушение кровообращения и трофики, приводящее к развитию некроза (пролежни) – проблемы ослабленных лежачих пациентов;
18. Спазмы скелетной мускулатуры;
19. Острая алкогольная интоксикация;
20. Психическая патология (эпилепсия, маниакально-депрессивный синдром, шизофрения);
21. Воздействие радиоактивного излучения с развитием острой лучевой болезни;
22. Патология щитовидный железы со снижением ее функции (гипотиреоз);
23. Злокачественные новообразования, локализованные в матке, кишечнике, мочевом пузыре и других органах.

Учитывая, что тироксин (гормон щитовидной железы) ингибирует активность креатинкиназы, у больных, имеющих патологию ЩЖ со снижением функции, активность фермента может повышаться до 50 раз, в то время как усиленная работа «щитовидки», наоборот, снижает активность КФК.

Не повышается креатинкиназа при стенокардии и практически не реагирует этот фермент на страдания печени и легких, даже если клетки этих органов по каким-либо причинам, кроме злокачественных опухолей, начнут усиленно разрушаться.

Видео: врач о креатинкиназе