1 2 3 4 Структуры белка

Строение белков. Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Простые и сложные белки

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный). Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода). При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:

– олигопептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;

– полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;

– белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков

По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.

Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации, конформации) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура белков

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура белков

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура белка

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки. Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Белки делят на простые и сложные.

Простые белки (протеины)

Простые белки (протеины) состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).

Сложные белки (протеиды)

Сложные белки (протеиды) включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой. Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс

Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

План изучения

• Роль белков в организме.
• Состав, строение, свойства белков.
• Функции белков.
• Синтез белков.
• Превращения белков в организме.

ХОД УРОКА

Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M_r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С₇₃₈Н₁₁₆₆S₂Fe₄O₂₀₈) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что M_r белка яйца = 36 000, M_r белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Рис. 1.
Первичная структура белка

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).

Рис. 2.
Вторичная структура белка

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3).

Рис. 3.
Третичная структура белка

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4).

Рис. 4.
Четвертичная структура белка

Химические свойства белков

При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:

Лабораторный опыт 1.
Денатурация белков

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) Действие спирта на белок;
б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;
в) действие HNO₃ (конц.);
г) свертывание белков при кипячении.

Лабораторный опыт 2.
Цветные качественные реакции белков

а) Биуретовая реакция;
б) ксантопротеиновая реакция;
в) взаимодействие белка с ацетатом свинца при нагревании.

Учительхимии. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов.
(Демонстрация фрагмента из 1-й части фильма «Белки, строение белковых молекул».)

Учитель биологии. Функции белков разнообразны.

1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г.
(Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.)

Учительхимии. Выводы. Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое строение.

Домашнее задание. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1992, с. 18–22.

ЛИТЕРАТУРА

Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989;
Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медико-биологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995;
Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988;
Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985;
Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971;
Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3,
с. 14;
Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с.

Свойства

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями. Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен. Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II – структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях. Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.). Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи – такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов [1] , в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

• α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
• β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.